Chemie begreifen, Schulbuch

R R R R R R R R R R R R R R R R Für besonders Interessierte Hier wird es anschaulicher Das Wichtigste Y3 274 Proteinstrukturen von Haaren ändern sich leicht: Durch starkes Dehnen brechen die Wasserstoffbrücken der Helix auf, und die Faltblattstruktur entsteht. Disulfidbrücken aus 2 Schwefelatomen sorgen wie beim Kautschuk für eine elastische Umkehrung des Vorgangs. Die Wasserstoffbrücken der Helix können auch durch Feuchtigkeit gelöst und beim Föhnen der Haare neu fixiert werden, sodass Wasserwellen entstehen. Die quer vernetzenden Disulfid- brücken können durch ein Reduktionsmittel zerstört und oxidativ wieder hergestellt werden, um Dauerwellen zu erhalten. Schwerwiegender sind Veränderungen am Hämoglobin-Molekül, dessen Struktur der Österreicher Max Perutz (1914–2002) in mehr als 20-jähriger Arbeit aufgeklärt hat (Nobelpreis 1962): Wird erblich bedingt an der 6. Stelle der Aminosäurekette Glutamin durch Valin ersetzt, so bilden die Hämoglobin-Moleküle anstelle der 4fachen Quartärstruktur extrem lange Fasern. Diese bewirken, dass die roten Blutkörperchen eine sichelförmige Gestalt anneh- men (Sichelzellenanämie). Dadurch werden der Blutfluss und der Sauerstofftransport erheblich erschwert. Andererseits bewirkt die Verformung der roten Blutkörperchen einen Schutz gegen das Eindringen des Malaria-Erregers. Elektronenmikroskopische Aufnahme einer Hämoglobinfaser Als Primärstruktur eines Proteins bezeich- net man die Abfolge der verschiedenen Aminosäuren, die durch die Amidbindung miteinander verknüpft sind. Der Bauplan dafür ist in einem DNA-Abschnitt gemäß dem genetischen Code gespeichert (siehe X5). Unter Sekundärstruktur versteht man die lokale geometrische Anordnung, beispiels- weise eine schraubenförmige Helix oder ein Faltblatt. Sekundärstrukturen bilden sich von selbst durch Wasserstoffbrücken zwischen den sich ständig wiederholenden CO- und NH-Gruppen. Voraussetzung ist, dass die Seitenketten nicht zu voluminös sind und die Wärmebewegungen nicht zu heftig werden. Die Tertiärstruktur ist der gesamte räum- liche Aufbau eines Proteins. Das von den Aminosäuren gebildete fadenförmige Makromolekül faltet sich so, dass die im Wasser unlöslichen Seitenketten nach innen und die löslichen nach außen gedreht werden. Zusätzlich wird die Tertiärstruktur durch Wasserstoffbrücken und Ver- knüpfungen zwischen Schwefelatomen der Aminosäure Cystein stabilisiert. Die Quartärstruktur entsteht durch das Zusammenlagern von mehreren Protein- Molekülen, deren Oberflächen geometrisch, mit ihren Teilladungen und Van-der-Waals- Regionen zusammenpassen. Helix Faltblatt elektronenmikroskopische Aufnahme der Protofibrille Makrofibrille (200 nm) Haar (0,02 mm) Mikrofibrille aus 9 + 2 Protofibrillen (2 nm) CO-HN-Wasserstoffbrücken ( ) wirken wie bei der Basenpaarung stabilisierend. Mikrofibrille (8 nm) Nur zu Prüfzwecken – Eigentum des Verlags öbv