Chemie begreifen, Schulbuch

H H R 1 C N C C O HR 2 N C O H H R 3 C N C C O HR 4 H N C O H H R 5 C N C C O HR 6 H N C O H H R 7 C N C C O HR 8 H N C O H Für besonders Interessierte Das Wichtigste Hier wird es anschaulicher Y2 272 Louis Pasteur (1822–1895) beobachtete, dass ein Salz der Weinsäure (2,3-Dihydroxybutandisäure) zwei Arten von Kristallen bildet, die sich wie Bild und Spiegelbild (wie linke und rechte Hand) zueinander verhalten. Er trennte sie mit Lupe und Pinzette, löste die verschiedenen Formen jeweils in Wasser und untersuchte ihre Wirkung auf polarisiertes Licht. Eine Lösung drehte die Schwingungsebene des Lichtes nach rechts und die andere nach links. Ohne diese Auftren- nung zeigt das Salz dieses Verhalten – optische Aktivität genannt – nicht. Jacobus van’t Hoff (1852–1911) konnte anhand vieler organischer Moleküle Pasteurs Vermutung bestätigen, dass optische Aktivität auf völlig unsymmetrische Stoffteilchen zurückzuführen ist. Häufigste Ursache sind Kohlenstoffatome, an die 4 verschiedene Reste gebunden sind. Van’t Hoff erhielt 1901 den 1. Nobelpreis für Chemie. Emil Fischer (1852–1919) entdeckte, dass in der Natur große Einheitlichkeit hinsichtlich der L- und D-Formen herrscht – eine Folge der gemeinsamen Quelle allen Lebens. Er verwendete als Erster geometrische Formeln und prägte den Begriff des Schlüssel-Schloss-Prinzips für Enzyme. Emil Fischer wurde 1902 mit dem Nobelpreis geehrt. Projektionsformeln nach Fischer Aminosäuren wirken durch ihre NH 2 -Grup- pe – ähnlich wie Ammoniak – als Base und sind zugleich Carbonsäuren. Diese reaktiven Stellen machen sie einerseits wasserlöslich und ermöglichen andererseits eine inner- molekulare Protolyse, die zur Bildung eines Zwitter-Ions führt. Am zweiten Kohlenstoff- atom ist eine Seitenkette R gebunden, durch die sich die ca. 20 in der Natur vorkommen- den Aminosäuren unterscheiden. Fast jede Seitenkette dieser Aminosäuren ist einer anderen Stoffklasse zuzuordnen, sodass eine Vielzahl von Reaktionsmöglichkeiten und Wechselwirkungen besteht. Da am zweiten Kohlenstoffatom (bis auf eine Ausnahme) immer ein H-Atom, eine NH 2 -Gruppe, eine COOH-Gruppe und ein variierender Rest gebunden sind, existieren von jeder Aminosäure zwei Spiegelbild- isomere (siehe U1). Sie werden mit dem Buchstaben L und D bezeichnet (lateinisch: laevus = links, dexter = rechts) und verhalten sich zueinander wie die linke und die rechte Hand – also spiegelbildlich. Fast alle natür- lichen Aminosäuren weisen die L-Form auf. Aminosäuren können sich untereinander durch Polykondensation zu Polyamiden zusammenschließen. Diese Makromoleküle nennt man Proteine . Die dabei geknüpfte Amidbindung ähnelt einer Doppelbindung und macht die Proteinkette an dieser Stelle starr (siehe V4). L-Form D-Form Zwitter-Ion einer Aminosäure Polyamid Die farblich unterlegten Teile sind starr, flach und gegeneinander verdrehbar. Im Zentrum jeder Ellipse liegt die Amidbindung. Spiegel Nur zu Prüfzwecken – Eigentum des Verlags öbv