Aufgaben 84 Myosin klettert an Aktin entlang – Muskelbewegung auf molekularer Ebene Das Sarkomer ist die kleinste funktionelle Einheit des Muskels, denn es kann sich aktiv unter Kraftentwicklung verkürzen. Wer die Funktion des Sarkomers auf molekularer Ebene versteht, versteht auch die Funktion des ganzen Muskels auf makroskopischer Ebene. Die wichtigsten Bestandteile des Sarkomers sind die 10 nm dicken Filamente des Motorproteins Myosin sowie die 6 nm dünnen Filamente des Zytoskelettproteins Aktin. Jedes Myosinfilament ist ca. 1,6 μm lang und trägt an beiden Enden insgesamt rund 1 000 bewegliche Köpfe. Aktinfilamente sind ca 1 μm lang und sehen aus wie zwei leicht umeinander gewundene Perlenketten. Die Aktinfilamente dienen den Myosinköpfen als „Zugseile“. Im Sarkomer sind die beiden Filamenttypen parallel angeordnet – und zwar so, dass sie ein Stück weit überlappen. Bei der Kontraktion bieten die Aktinfilamente den Myosinköpfen Bindungsstellen an. Daraufhin folgen am einzelnen Kopf die Bewegungsschritte, die im Detail in Abbildung 11 dargestellt sind. Wie du sehen kannst, verkürzt sich bei der Kontraktion nicht das einzelne Proteinmolekül, sondern Proteinfilamente gleiten aneinander vorbei. So verkürzt sich insgesamt das Sarkomer – man nennt dies die Gleitfilamenttheorie der Muskelkontraktion. Genaugenommen ziehen die Myosinköpfe die endständigen Z-Scheiben an den Aktinfilamenten näher zur Mitte (zur M-Linie) des Sarkomers. Die erforderliche Energie wird durch ATP bereitgestellt, das von den zahlreichen Mitochondrien geliefert wird, die rund um die Myofibrillen liegen. Ein „Kraftschlag“ all seiner Myosinköpfe verkürzt ein Sarkomer nur um 0,4 μm. Eine Myofibrille aus 10 000 Sarkomeren kontrahiert entsprechend um 4 mm, ein großer Muskel in Summe um mehrere Zentimeter. Reguliert wird die Muskelkontraktion mit der Konzentration von Kalzium (auch: Calcium, Ca) im Zytoplasma. Ein eintreffender Nervenimpuls führt zur Ausschüttung von Ca2+-Ionen aus dem SR. Der erhöhte Ca2+-Spiegel in den Myofibrillen führt zu einer strukturellen Veränderung am Aktinfilament, wodurch die Bindungsstellen für die Myosinköpfe freigelegt werden. Das SR nimmt aber laufend wieder Ca2+ auf, so dass die Bindungsstellen bald wieder blockiert sind (bis neue Nervenimpulse eintreffen). Der Muskel erschlafft und kann vom Antagonisten wieder gedehnt werden. Myosinproteine ziehen sich an Aktinfilamenten voran, dadurch verkürzt sich das Sarkomer Stoff- und Energieumwandlung Organismen speichern Energie chemisch in Form von ATP. Eine Abspaltung des Phosphats setzt Energie wieder frei und bewirkt am Myosin eine Formveränderung. Chemische Energie wird in Bewegungsenergie umgewandelt. Steuerung und Regelung Ein einzelner Nervenimpuls führt zu einer kurzen Kontraktion. Bei anhaltenden Nervenimpulsen wird der Zyklus aus Abb. 11 ständig durchlaufen (Anheften – Kippen – Lösen – Spannen – Anheften usw.), das heißt der Muskel entwickelt anhaltend Muskelkraft, er bleibt kontrahiert. Myosinkopf heftet sich an Myosinkopf löst sich ab Aktin Myosin Sarkomer Z-Scheibe Myosin Myosinkopf entspannt sich Myosinkopf wird gespannt Der Myosinkopf, an den ADP und anorganisches Phosphat (P) gebunden sind, heftet sich am Aktin an. Es bildet sich der Aktomyosinkomplex. ADP und P lösen sich ab, wodurch der Myosinkopf von selbst eine Kippbewegung durchführt, die ihn entspannt. Dies zieht das Aktin näher zur Sarkomermitte. Troponin (gelb) und Tropomyosin (grün) verhindern bei niedrigem Kalziumspiegel das erneute Andocken des Myosinkopfs. Nun dockt ein ATP-Molekül am entspannten Myosinkopf an, wodurch dieser sich vom Aktin löst. Das Myosin spaltet das gebundene ATP-Molekül in ADP und P und nutzt die dabei freigesetzte Energie, um den Kopf erneut zu spannen. Dies ist der Energie verbrauchende Schritt. Dehnung Kontraktion Aktin M-Linie Abb.11: Kontraktion und Dehnung von Muskeln. Die molekularen Mechanismen der Muskelkontraktion beruhen auf der Verschiebung von Aktin- und Myosinfilamenten gegeneinander. Dabei wird ATP aufgewendet, um die benötigte Energie zu liefern. 1 W Beschreibe die Veränderung des Myosinköpfchens unter Berücksichtigung der Energie. 2 W Um Muskeln aufzubauen, braucht es Training – und Baumaterial. Aktin und Myosin sind Proteine, folglich musst du auch genügend Proteine mit der Nahrung aufnehmen, um Muskeln aufzubauen. Besonders Kraft- und Ausdauer-Sportlerinnen und -Sportler haben einen erhöhten Proteinbedarf, wobei Protein nicht Protein ist – es kommt auch auf die Zusammensetzung der Proteine an. Besonders die „branched- chain amino acids“ (BCAAs) spielen hier eine Rolle. Recherchiere, was BCAAs sind und warum sie besonders beim Muskelaufbau bedeutsam sind. Nur zu Prüfzwecken – Eigentum des Verlags öbv
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