Aufgaben 43 Die Ordnung des Lebendigen Blick in die Forschung Hämoglobin Aufklärung der Struktur von Hämoglobin durch Max F. Perutz mit Hilfe von Röntgenkristallografie Hämoglobin (siehe auch S. 123) ist ein wichtiges Protein, das in den roten Blutkörperchen vorliegt und dessen Aufgabe es ist, Sauerstoff zu binden. Das Hämoglobin gibt dem Blut seine rote Farbe. Es sorgt dafür, dass der eingeatmete Sauerstoff in deinem Körper dorthin transportiert wird, wo er benötigt wird – eine essenzielle Aufgabe! Um die Funktion eines Proteins zu verstehen, muss man zunächst seine räumliche Struktur kennen (siehe S. 50). Die Erforschung der Struktur des Hämoglobins gestaltete sich äußerst schwierig. Heute wissen wir, dass Hämoglobin aus vier Proteinen, so genannten Untereinheiten, besteht, die miteinander verbunden sind. Jede Untereinheit enthält ein zentrales Eisenatom (Fe2+, siehe S. 123), das für die Sauerstoffbindung zuständig ist. Ein Hämoglobin-Komplex kann also vier Sauerstoffatome binden. Max Perutz (1914–2002) war es, der 1959 gemeinsam mit seinen Kolleginnen und Kollegen die Struktur von Hämoglobin aufklären konnte. Perutz war ein in Österreich geborener britischer Biochemiker, der zuerst in Wien Chemie studierte und dann in Cambridge in Großbritannien mit seiner Forschungsarbeit begann. Er kehrte 1938, nach dem so genannten „Anschluss“ Österreichs an Nazi-Deutschland, nicht mehr nach Österreich zurück, weil er aus einer jüdischen Familie stammte. Für seine Erkenntnisse bekam er gemeinsam mit John Kendrew 1962 den Nobelpreis für Chemie verliehen. Die Aufklärung der molekularen Struktur von Hämoglobin war ein Thema, das Perutz fast über seine gesamte Berufslaufbahn beschäftigte. Stell dir vor, welche Leidenschaft für die Forschung es braucht, um 20 Jahre am Verständnis eines einzigen Moleküls zu arbeiten! Die Methode, die Perutz dabei benutzte, war die Röntgenkristallografie1. Durch Röntgenkristallografie werden heute jährlich die molekularen Strukturen von Tausenden neuen Proteinen analysiert. In den Max F. Perutz Laboratories (MFPL), einem Forschungsinstitut in Wien, das nach Perutz benannt ist, forschen Wissenschafterinnen und Wissenschafter heute an molekularbiologischen Fragestellungen sowie an Projekten in der Zellbiologie. 1 Röntgenkristallografie: Dabei handelt es sich um eine Methode, mit Hilfe derer man den Aufbau von Molekülen studieren kann. Röntgenstrahlen, die auf einen Kristall auftreffen, werden beim Auftreffen auf das Kristallgitter gebeugt. Die Bilder, die diese gebeugten Röntgenstrahlen auf einer Aufnahme erzeugen, geben Aufschluss über den Aufbau des Moleküls. Damit die Methode funktioniert, müssen Proteine allerdings in Form reiner Kristalle vorliegen. Abb. 51: Max F. Perutz. Aufnahme aus dem Jahr 1962 mit einem Modell der molekularen Struktur von Hämoglobin. Abb. 52: Röntgenkristallografie. Das Bild zeigt einen Teil eines so genannten Röntgen-Einkristalldiffraktometers zur Strukturaufklärung von Proteinen. In die Halterung links im Bild wird der Kristall eingesetzt. Rechts vorne ist ein Mikroskop zu sehen, das die Zentrierung erleichtert, dahinter die Röntgenröhre, aus der die gebündelte Röntgenstrahlung austritt. Literatur: Perutz, M. F., Rossmann, M. G., Cullis, A. F., Muirhead, H., Will, G., North, A. C: Structure of haemoglobin: a three-dimensional Fourier synthesis at 5.5-A. resolution, obtained by X-ray analysis. In: Nature. 1960, Vol. 185, I. 4711, p. 416–422. 1 W Lies auf den Seiten 122–123 über Hämoglobin nach und beschreibe die Aufgaben dieses Moleküls im Körper sowie dessen chemischen Eigenschaften. 2 W Erkläre aus welchen Einzelmolekülen Proteine bestehen und wie diese miteinander verbunden sind. Lies dazu in Kapitel 2 (siehe S. 46 ff.) nach. 3 W Recherchiere im Internet über die Arbeit der Forscherin Rosalind Franklin, die sich ebenfalls mit Röntgenkristallografie beschäftigte Nur zu Prüfzwecken – Eigentum des Verlags öbv
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