EL-MO Elemente und Moleküle, Schulbuch

Coenzyme – Redox-Coenzyme 284 284 Coenzym A Coenzym A ist aufgebaut wie ADP, zusätzlich ist die Ribose an der 3. Stelle mit Phosphorsäure verestert und die Diphosphatgruppe ist mit Pantothensäure verestert, die uns als Vitamin B 5 bekannt ist. Diese wieder hat ein schwefelhäl- tiges Amin als Amid gebunden. Das komplexe Molekül wird üblicherweise als HSCoA abgekürzt. Coenzym A dient zur Aktivierung von Carbonsäuren (siehe Kap. 10.1, Stufe 2). Die –SH Gruppe aus dem Cystein ist die Bindungsstelle zur Carbonsäure, sie wird als Thioester gebunden. Dazu muss die Reaktion erzwungen werden, der Vorgang „kostet“ 2 ATP. Das wichtigste durch Coenzym A aktivierte Molekül im Stoffwechsel ist die aktivierte Essigsäure AcCoA, die Drehscheibe zwischen Kohlenhydrat- und Fettstoffwechsel. Die Redoxcoenzyme FADH 2 , NADH und NADPH Redoxvorgänge spielen eine wichtige Rolle im Energiestoffwechsel. Letztend- lich werden alle Stoffe im aeroben Stoffwechsel mit Sauerstoff oxidiert. Da die Reaktion mit Sauerstoff am Mitochondrium nur mit Wasserstoff möglich ist (Atmungskette Schritt 4) gibt es zwei Redoxsysteme (wasserstoffübertragende Coenzyme), die während der Stoffwechselvorgänge Wasserstoff sammeln und die dann durch Reaktion mit Sauerstoff (oder durch andere Reaktionen) wieder regeneriert werden. FAD – Flavin-Adenin-Dinucleotid FAD ist ein starkes Oxidationsmittel. Es wird immer dann eingesetzt, wenn in einer Kohlenstoffkette durch Wasserstoffabspaltung eine Doppelbindung entstehen soll. Zwei Wasserstoffatome werden dabei auf FAD übertragen. Das FADH 2 ist als konjugiertes Reduktionsmittel zum starken Oxidationsmittel FAD ein schwaches Reduktionsmittel. Auch in FAD „steckt“ das Nucleotid Adenosin (wie im ADP), an die Diphosphat- gruppe ist Riboflavin gebunden, das uns als Vitamin B 2 bekannt ist (Abb. 274–2 und 285–2). NAD + /NADH • H + – Nicotinamid-Adenin-Dinucleotid NAD + ist ein schwächeres Oxidationsmittel als FAD. Es wird bei der Oxidation von Alkoholen und Aldehyden eingesetzt. Aldehyde sind leichter zu oxidieren als Alkohole, aber es gibt im Energiestoffwechsel kein schwächeres System als NAD + . Der Energieüberschuss wird oft genutzt, um ein Coenzym A oder einen Phosphatrest an das Molekül zu binden und auf diese Weise das Molekül zu aktivieren. Auf diese Energiekonservierung wird bei den Stoffwechselraktio- nen im Folgenden hingewiesen (durch den Satz: Achtung, Aldehyd, Energiever- schwendung vermeiden ). Die reduzierte Form des NAD + , das NADH . H + ist ein stärkeres Reduktionsmittel als FADH 2 , da ja NAD + ein schwächeres Reduktionsmittel als FAD ist. Auch das NAD + ist aus einem ADP Teil aufgebaut. Das Diphosphat ist mit einer weiteren Ribose an der 5 Stelle verestert. Die Ribose ist mit Nicotinamid N-gly- cosidisch verknüpft. Das Nicotinamid ist uns ebenfalls von den Vitaminen als Vitamin B 3 bekannt. N H 2 C P O O O O P O O H C C C O C O O H H H H N C C N HC N CH N CH 2 O P O O O N H H N H 3 C CH 3 O H O O S H Reagierende Stelle Acetyl-Coenzym A Acyl-Coenzym A C R CoA S C H 3 C CoA S O O Abb. 284–1: Strukturformeln von Acyl- (allgemein) und Acetyl-Coenzym A Obwohl in der Formel NADH nur ein H- atom auftaucht, entspricht ein NADH zwei Wasserstoffatomen (wie FADH 2 ). Das zweite Wasserstoffatom wird als Proton an das Puffersystem des Organismus angegeben. Gibt NADH seinen Wasserstoff wieder ab (zB in der Atmungskette), so wird wieder ein Proton vom Puffersystem des Organis- mus zur Verfügung gestellt. Daher fin- det man auch in Büchern die Schreib- weise NADH . H + . Gilt analog auch für NADPH und NADPH . H + . zum NADH bzw. NADH . H + Abb. 284–2: Reaktionen und Zusammenwirkung von FAD und NAD bei der Aufnahme von Wasserstoff C C H H H H C C H H FAD FAD H 2 H 2 O C C H H H H O C C H H O NAD NAD H . H + Nur zu Prüfzwecken – Eigentum des Verlags öbv