EL-MO Elemente und Moleküle, Schulbuch

KM-8: Chemische Grundlagen des Lebens 271 271 Enzyme – Coenzyme c Fibrinogen – Fibrin – Proteine mit Schutzfunktion Diese Proteine sind neben zahlreichen anderen Verbindungen am Blutge- rinnungsprozess beteiligt. Das lösliche Fibrinogen ist im Blut enthalten. Bei Verletzung gerinnt es unter Einwirkung von Enzymen und in Gegenwart von Calcium-Ionen zum unlöslichen Fibrin , das den Wundverschluss bewirkt. Bei Thrombosen gerinnt Fibrin bereits in den Blutgefäßen. Durch Medikamente (einige basieren auf Entfernung der Calcium-Ionen) kann dieser Vorgang ver- hindert werden. Umgekehrt ist auch das Ausbleiben des Fibrinogen-Fibrin- Wechselspiels eine schwere Krankheit (Bluterkrankheit). c Enzymproteine – Proteine mit katalytischer Wirkung Alle biochemischen Vorgänge werden durch Enzyme gesteuert. Sie bewirken die hohe Spezifität – dh., obwohl theoretisch viele Reaktionen möglich wären, findet praktisch nur eine ganz bestimmte Reaktion statt – der biochemischen Reaktionen und das Ausbleiben von Nebenprodukten. Erst dadurch werden Prozesse, die oft über mehr als 10 Teilschritte verlaufen, für Lebensvorgänge nutzbar. Enzymproteine haben zumeist eine wasserlösliche Außenseite und ein hydrophobes Inneres. Schlüssel-Schloss-Prinzip Das Enzym hat an seiner Oberfläche eine bestimmte Stelle – das aktive Zen- trum – , an die der zu reagierende Stoff, man nennt ihn Substrat , mit Wasser- stoffbrücken gebunden wird. An dieser Bindung sind die Seitenketten ganz bestimmter Aminosäuren beteiligt, die im aktiven Zentrum in der räumlich richtigen Lage vorliegen. Es kommt zur Ausbildung eines Enzym-Substrat- Komplexes . Das aktive Zentrum ist sterisch so gebaut, dass nur ein ganz bes- timmtes Substrat „hineinpasst“, so wie ein Schlüssel in ein Schloss. Es wird daher nur die Reaktion eines ganz bestimmten Stoffes katalysiert ( Subst- ratspezifität ). Dieser „Schlüssel-Schloss-Mechanismus“ wurde von Emil Fischer 1894 erstmals vorgeschlagen. Coenzyme Häufig ist der Reaktionspartner des Substrates ein Coenzym. Coenzyme sind keine Katalysatoren und werden daher bei der Reaktion verändert. Es sind zumeist sehr kompliziert gebaute Nichteiweiß-Moleküle. Aus diesem Grund werden in Reaktionen Kurzbezeichnungen angegeben. Zum Unterschied zu Enzymen wirken Coenzyme nicht stoffspezifisch, sondern können mit vielen Stoffen reagieren. Coenzyme bewirken die Wirkungsspezifität . Allerdings ist ohne Enzymkatalyse die Reaktionsgeschwindigkeit vernachlässigbar langsam. Coenzyme werden an einer passenden Stelle des Enzyms gebunden. Substrat und Coenzym liegen jetzt in der richtigen Lage, um reagieren zu können. Durch die Bindung an das Enzym befinden sie sich in einer energetisch aktiven Lage. Für bestimmte Reaktionen ist ein hydrophobes Reaktionsmedium erforder- lich. Solche Reaktionen laufen daher im hydrophoben Inneren des Moleküls ab. Das aktive Zentrum ist hier ein räumlicher Bereich, der mit einer Höhle vergleichbar ist. Hat die Reaktion stattgefunden, so liegt ein Enzym-Produkt- Komplex vor. Er zerfällt, und das Enzym ist für die nächste Reaktion bereit. Die enzymatische Aktivität kann sehr unterschiedlich sein. Sie liegt zwischen einer und 100 000 Reaktionen pro Sekunde. Einige Reaktionen, zB Umlagerun- gen, verlaufen ohne Coenzyme. In diesen Fällen wirkt das Enzym alleine. Benennung Enzyme werden mit der Endung -ase benannt. Man benennt sie nach der Reaktion, die sie katalysieren. In einer systematischen Benennung wird noch der Substratname vorgesetzt. Für Enzyme, die schon lange bekannt sind, wie zB Verdauungsenzyme, sind Trivialnamen in Verwendung (Pepsin, Trypsin). Abb. 271–1: Wirkungsweise eines Enzyms Substrat Produkt Enzym-Substrat- Komplex vor der Reaktion nach der Reaktion E n z y m Abb. 271–2: Wirkungsweise eines Coenzyms H 2 C C C O H O O H O Enzym I Enzym II H H R P H 2 C C C O O H O H R P O H O C H C OO H CH 3 C C OO H CH 3 O NAD NADH.H Oxidoreduktasen katalysieren Redox-Reaktionen Dehydrogenasen (mit NAD + ) Oxidasen (mit O 2 ) Transferasen katalysieren Gruppenübertragungen Acetyltransferasen Phosphotransferasen Hydrolasen katalysieren die hydrolytische Spaltung von Bindungen Peptidasen Spaltung von Peptidbindungen (zB Trypsin) Glycosidasen Spaltung von Glycosiden (zB Amylase) Esterasen Esterspaltung (zB Lipasen) Isomerasen katalysieren Isomerisierungen Abb. 271–3: Einteilung der Enzyme Nur zu Prüfzwecken – Eigentum des Verlags öbv