EL-MO Elemente und Moleküle, Schulbuch

270 270 Hämoglobin – Keratin – Kollagen Einteilung der Proteine Durch die Vielfalt der Proteinstrukturen ist es schwierig, klare und eindeutige Einteilungskriterien zu finden. Zum Teil verwendet man recht unterschiedliche Ordnungsprinzipien, die sich oftmals überschneiden und in mancher Hinsicht unvollkommen sind. Nach dem Vorkommen Nach dem Vorkommen unterscheidet man grob zwischen pflanzlichen und tie- rischen Proteinen. Detaillierter ist die Unterscheidung in Plasmaproteine, Mus- kelproteine, Milchproteine und Ähnliches. Nach der Löslichkeit und Molekülgestalt c Globuläre Proteine (Sphäroproteine) Globuläre Proteine (Sphäroproteine) sind in der Tertiärstruktur kugelförmig angeordnet. Zu den globulären Proteinen gehören alle Enzymproteine und mit Ausnahme der Strukturproteine die meisten anderen biologisch aktiven Proteine. Viele dieser Proteine haben in Teilbereichen α -Helixstruktur und in anderen β -Faltblattstruktur. Im Inneren der kompakten Struktur überwiegen unpolare Reste, im Äußeren die polaren. Dadurch sind die meisten Vertreter in Wasser oder Salzlösung löslich. c Fibrilläre Proteine (Skleroproteine) Fibrilläre Proteine (Skleroproteine; griech.: skleros = hart, trocken) besitzen eine Faserstruktur und sind wasserunlöslich. Sie üben im Organismus haupt- sächlich eine Stützfunktion aus. Vertreter sind Elastin , Kollagen und Keratin . Nach der Funktion c Hämoglobin (Hb) – ein Transportprotein Hämoglobin, der rote Blutfarbstoff der Wirbeltiere, nimmt in der Lunge den eingeatmeten Sauerstoff auf und transportiert ihn zu den Muskeln und ande- ren atmenden Geweben (Abb. 270–1). Das Hämoglobinmolekül enthält 4 Häm- Gruppen , die jeweils an die 4 Tertiärstrukturen des Globins gebunden sind. Die Häm-Gruppe selbst ist ein rotes Farbstoffmolekül (Komplexverbindung mit dem Zentralteilchen Fe 2+ ). Im Blut des Erwachsenen ist fast 1 kg Hämoglobin enthalten. c Keratine – Strukturproteine Das Keratin der Wolle und Haare nennt man α -Keratin (Grundstruktur α -Helix). Es enthält einen hohen Anteil an der schwefelhältigen Aminosäure Cystein. Je 3 α -Helices sind umeinander gewunden und bilden sogenannte Protofibrillen; diese bilden Mikrofibrillen aus, die wiederum zu sogenannten Makrofibrillen verdrillt sind (Abb. 270–2, 3). Charakteristisch für α -Keratine sind Disulfidbrü- cken. Bei der Haarbehandlung durch Dauerwellenpräparate werden Disulfid- brücken durch Reduktionsmittel gelöst und in anderer Stellung mit Oxida- tionsmitteln neu geknüpft. β -Keratine (Grundstruktur β -Faltblatt) sind in der Naturseide enthalten (Sei- denfibroin). Schwefelhältige Aminosäuren fehlen vollständig. Seide zeigt zum Unterschied von Wolle eine geringe Dehnbarkeit und Elastizität. c Kollagene – Strukturproteine Kollagene sind die am häufigsten auftretenden Proteine des tierischen Or- ganismus. Sie sind unter anderem Bestandteil des Bindegewebes, der Ge- fäßwände, Knorpeln und Sehnen. Die Kollagene haben als Sekundärstruktur die Kollagenhelix („Tripelhelix“; Abb. 269–1). Die Ganghöhe ist hier weit größer als bei der α -Helix. Auch bei Kollagenen kommt es zur Ausbildung von Fibrillen. Einmal gebildete Kollagene nehmen zum Unterschied von anderen Proteinen am Stoffwech- sel nicht teil. Veränderungen an der Kollagenstruktur sieht man vielfach als Ursache des Alterns bei Menschen. In Kosmetikpräparaten wird Kollagen zur Regulierung des Wasserhaushaltes eingesetzt. Die Wirksamkeit ist aber um- stritten. Abb. 270–1: Modell des Hämoglobins Aus unten stehender Abbildung geht hervor, dass ein Hämoglobinkomplex 4 Sauerstoffmoleküle transportieren kann. zum Hämoglobin Häm-Gruppe Fe 2+ -Ion Bindestelle für 1 O 2 -Molekül Protofibrille α -Helix Abb. 270–2: Aufbau der Keratinfibrillen I Abb. 270–3: Aufbau der Keratinfibrillen II Protofibrille Mikrofibrille Makrofibrille Nur zu Prüfzwecken – Eigentum des Verlags öbv