EL-MO Elemente und Moleküle, Schulbuch

KM-8: Chemische Grundlagen des Lebens 269 269 Tertiärstruktur – Quartärstruktur – Denaturierung – Proteide Kollagen-Helix Bei den Kollagenen (Bindegewebe, Gefäßwände, Knorpeln, Bänder, Sehnen) tritt eine dritte Möglichkeit einer Sekundärstruktur auf. Dabei sind 3 Proteinketten zu einer Helix verdrillt. Durch die 3 Ketten hätten größere Aminosäurereste nicht mehr alle nach außen Platz, daher haben Proteine der Kollagenhelix einen großen Anteil an der Aminosäure Glycin (H-Rest). Tertiärstruktur Durch Wechselwirkungen der unterschiedlichen Aminosäurereste kommt es zu einer räumlichen Lage der Sekundärstruktur, die man Tertiärstruktur nennt (Abb. 268–3). Die Tertiärstruktur wird durch folgende Wechselwirkungen stabilisiert: van-der-Waals-Kräfte zwischen unpolaren Resten; Ionenanziehung zB zwischen NH 3 + - und COO – -Gruppen bei Aminosäuren mit sauren oder basischen Seitenket- ten; Wasserstoffbrücken; Ausbildung von Disulfidbrücken. (Oxidation zweier Cys- tein-Einheiten aus verschiedenen Stellen der Primärstruktur zu Cystin; siehe Abb. 265–1 und 268–1) Quartärstruktur In einigen Fällen treten mehrere Tertiärstrukturen noch zu einer Quartärstruktur zusammen. ZB Hämoglobin besteht aus 4 Polypeptidketten (2 mit je 141 und 2 mit je 146 Aminosäuren) mit einer charakteristischen Tertiärstruktur. Jeder Pro- teinstrang trägt eine Hämgruppe (Eisen-Porphyrin-Gruppe), an die der Sauerstoff reversibel gebunden wird Abb. 170–1. Die Struktur des Hämoglobins wurde von dem aus Österreich stammenden Engländer Max Perutz (geb. 1914) aufgeklärt, der dafür 1962 den Nobelpreis erhielt. Denaturierung Die Eigenschaften der Proteine sind an ihre exakte räumliche Struktur gebun- den. Durch pH-Änderung, hohe Salzkonzentration, Schwermetall-Ionen oder Hit- zeeinwirkung kann die Tertiär- und auch die Sekundärstruktur verändert werden. Im Extremfall kommt es zu einer irreversiblen Zerstörung der Struktur. Zwischen verschiedenen Eiweißstoffen bilden sich nach dem Zufallsprinzip Wasserstoff- brücken. Die biologische Wirksamkeit eines Proteins geht dadurch verloren. Die- sen Vorgang nennt man Denaturierung (Abb. 269–3). Proteide Eine wichtige Gruppe stellen die zusammengesetzten Proteine dar. Sie enthalten neben dem Proteinanteil eine organische oder anorganische Nichteiweißkom- ponente ( prosthetische Gruppe ). Diese Stoffgruppe nennt man auch Proteide. Je nach der prosthetischen Gruppe unterscheidet man unter anderem Glycopro- teide (an Kohlenhydrate gebunden), Lipoproteide (an Gruppen mit Fettcharakter gebunden) und Chromoproteide (an Gruppen mit Farbstoffcharakter gebunden). Besondere Bedeutung besitzen die Nucleoproteide. Hier sind Nucleinsäuren an das Protein gebunden. Die Bindung der Nichtproteinteile erfolgt meist an den Seitenketten der Aminosäuren der Proteinkette (Abb. 269–4). Abb. 269–2: Quartärstruktur aus 4 Untereinheiten Denaturierung Eiweißmolekül (Tertiärstruktur) Eiweißmolekül (ohne Tertiärstruktur) Abb. 269–3: Zerstörung der Tertiärstruktur eines Proteins = Denaturierung. Damit geht die biologische Funk- tion verloren. Abb. 269–4: Glycoproteide – 2 mögliche Verknüpfungen der Peptidkette mit Mono- oder Oligosacchariden N CH C N HC C N CH C O O O H CH H CH 3 H H 3 C H O C H 2 C O H 2 N O O H O H O H CH 2 O H O Thr Ala Asn N CH C N HC C N CH C O O O H CH H CH 3 H H 3 C O C H 2 C O N H O O H O H CH 2 O H O O O H O H CH 2 O H O H 2 O Abb. 269–1: Die Kollagen-Helix Nur zu Prüfzwecken – Eigentum des Verlags öbv