EL-MO Elemente und Moleküle, Schulbuch

266 266 Peptide – essenzielle Aminosäuren – Eiweißverdauung Peptide – Proteine Die Peptidbindung Die Verknüpfung der Aminosäuren zu Eiweißstoffen erfolgt rein formal durch Wasserabspaltung zwischen der Carboxylgruppe der einen Aminosäure und der Aminogruppe der anderen. Dies führt zur Bildung eines Säureamids . In die- sem speziellen Fall nennt man die Amidbindung Peptidbindung (Abb. 266–1). Da Aminosäuren bifunktionelle Verbindungen sind, können Verknüpfungen mit weiteren Aminosäuren auftreten. Dies führt zu kettenförmigen Makromolekü- len ( Polyamiden ). Sind nur wenige Aminosäuren verknüpft, so spricht man von Peptiden (Dipeptid, Tripeptid ... Polypeptid). Für längerkettige Peptide verwen- det man den Begriff „Protein“. Eine exakte Abgrenzung der Begriffe gibt es aber nicht; sie werden häufig synonym verwendet. „Peptidformeln“ Aus Platz- und Zeitersparnisgründen werden in „Peptidformeln“ nicht die Struk- turformeln der Aminosäuren verwendet, sondern eine Kurzform ihrer Trivialna- men aus 3 Buchstaben (Abb. 265–2). Eiweiß in der Ernährung Essenzielle Aminosäuren Die meisten Aminosäuren lassen sich ineinander umwandeln (Transaminie- rung). Für die Ernährung ist es daher egal, welche Aminosäuren (in Form von Proteinen) aufgenommen und welche synthetisiert werden. 8 der Aminosäuren (Leu Phe Trp Met Ile Lys Val Thr in Abb. 265–2 rot geschrieben) sind dem Men- schen aber nicht durch Umbau anderer Aminosäuren zugänglich. Man nennt sie essenzielle Aminosäuren . Sie müssen mit der Nahrung in ausreichendem Maß aufgenommen werden. Daneben gibt es noch zwei Aminosäuren (Arg, His), die als semiessenziell (halb- esssenziell) bezeichnet werden (Abb. 265–2 braunrot geschrieben). Sie können zwar im Organismus synthetisiert werden, allerdings wird in bestimmten Le- bensphasen (Wachstum in der Kindheit, bestimmte Krankheiten im Erwachse- nenalter) der Bedarf nicht ausreichend gedeckt, sodass sie mit der Nahrung zugeführt werden müssen. Bei der Stoffwechselerkrankung Phenylketonurie , bei der das Phenylalanin nur in sehr geringen Mengen aufgenommen werden darf, da es im Körper nicht abgebaut wird, ist zusätzlich Tyrosin essenziell, das bei normalem Stoffwechsel aus Phenylalanin hergestellt wird. Die schwefelhältigen Aminosäuren (Met, Cys) bilden eine eigene Gruppe. Als nicht proteinogene Aminosäure tritt zusätzlich im Stoffwechsel das Homocys- tein auf. Sie können aus der essenziellen Aminosäure Methionin umgewandelt werden, aber nicht aus anderen nicht schwefelhältigen Aminosäuren. Es genügt also nicht die Zufuhr von genügend Eiweiß, dieses muss noch dazu alle essenzielle Aminosäuren in ausreichender Menge enthalten. Eiweiß mit ge- nügend essenziellen Aminosäuren nennt man vollwertiges Eiweiß. Eiweißhältige Nahrungsmittel sind Fleisch, Fisch, Milch und Milchprodukte, Eier und eiweißhältige Pflanzen. Hier spielen vor allem die Leguminosen (Bohnen, Erbsen, Linsen) eine große Rolle. Einen geringeren Eiweißgehalt haben die typi- schen Stärkelieferanten wie Getreidesorten und Kartoffeln. Eiweißverdauung Bei der Eiweißverdauung wird das Protein der Nahrung durch Proteasen im Dünndarm in die Aminosäuren zerlegt. Diese werden dann resorbiert und die- nen im Organismus als Bausteine für die körpereigenen Proteine. Ist in einem eiweißhaltigen Nahrungsmittel von einer (oder mehreren) essenzi- ellen Aminosäure wenig enthalten, so muss von diesem Nahrungsmittel mehr aufgenommen werden, um den Bedarf an diesen essenziellen Aminosäuren zu decken. Die dadurch überschüssigen anderen Aminosäuren werden vom Orga- nismus abgebaut und dienen zur Energiegewinnung. Nahrungsmittel mit einem hohen und ausgewogenen Gehalt an essenziellen Aminosäuren decken daher schon in geringerer Menge den Bedarf. Abb. 266–1: Bildung eines Peptids H C C H 3 N C H O H H H C C OO N CH 2 S H O H H C C OO H 3 N C H O H H H C C OO H 3 N CH 2 S H H 2 O Serin (Ser) Cystein (Cys) Serin-Cystein-Dipeptid Lebensmittel Biologische Wertigkeit Kuhmilch 135 Molkenprotein 104–110 Vollei (Referenzwert) 100 Rindfleisch 92 Thunfisch 92 Edamer Käse 85 Soja 84–86 Quinoa 83[2] Reis 81 Kartoffeln 76[3] Roggenmehl (82 % Ausmahlung) 76–83 Bohnen 72 Mais 72 Hafer 60 Weizenmehl (83 % Ausmahlung) 56–59 Abb. 266–2: Biologische Wertigkeit von Eiweiß- quellen Nur zu Prüfz ecken – Eigentum des Verlags öbv