EL-MO II Moleküle, Schulbuch

129 8.3 EIWeIssstOffe Enzymproteine – Proteine mit katalytischer Wirkung Alle biochemischen Vorgänge werden durch Enzyme gesteuert. Sie bewirken die hohe Spezifität – dh., obwohl theoretisch viele Reaktionen möglich wären, findet praktisch nur eine ganz bestimmte Reaktion statt – der biochemischen Reaktionen und das Ausbleiben von Nebenprodukten. Erst dadurch werden Prozesse, die oft über mehr als 10 Teilschritte verlaufen, für Lebensvorgänge nutzbar. Enzymproteine haben zumeist eine wasserlösliche Außenseite und ein hydrophobes Inneres. Das Enzym hat an seiner Oberfläche eine bestimmte Stelle – das aktive Zentrum – , an die der zu reagierende Stoff, man nennt ihn Substrat, mit Wasser- stoffbrücken gebunden wird. An dieser Bindung sind die Seitenketten ganz be- stimmter Aminosäuren beteiligt, die im aktiven Zentrum in der räumlich richtigen Lage vorliegen. Es kommt zur Ausbildung eines Enzym-Substrat-Komplexes. Das aktive Zentrum ist sterisch so gebaut, dass nur ein ganz bestimmtes Substrat „hin- einpasst“, so wie ein Schlüssel in ein Schloss. Es wird daher nur die Reaktion eines ganz bestimmten Stoffes katalysiert (Substratspezifität; Abb. 129.1). Dieser „Schlüs- sel-Schloss-Mechanismus“ wurde vom Deutschen Emil Fischer 1894 erstmals vorge- schlagen. Häufig ist der Reaktionspartner des Substrates ein Coenzym. Coenzyme sind keine Katalysatoren und werden daher bei der Reaktion verändert. Es sind zumeist kom- pliziert gebaute Nichteiweiß-Moleküle. Aus diesem Grund werden in Reaktionen Kurzbezeichnungen angegeben. Zum Unterschied zu Enzymen wirken Coenzyme nicht stoffspezifisch, sondern können mit vielen Stoffen reagieren. Coenzyme be- wirken die Wirkungsspezifität. Allerdings ist ohne Enzymkatalyse die Reaktionsge- schwindigkeit vernachlässigbar langsam. Coenzyme werden an einer passenden Stelle des Enzyms gebunden. Substrat und Coenzym liegen jetzt in der richtigen Lage, um reagieren zu können. Durch die Bindung an das Enzym befinden sie sich in einer energetisch aktiven Lage. (Abb. 129.2) Für bestimmte Reaktionen ist ein hydrophobes Reaktionsmedium erforderlich. Sol- che Reaktionen laufen daher im hydrophoben Inneren des Moleküls ab. Das aktive Zentrum ist hier ein räumlicher Bereich, der mit einer Höhle vergleichbar ist. Hat die Reaktion stattgefunden, so liegt ein Enzym-Produkt-Komplex vor. Er zerfällt und das Enzym ist für die nächste Reaktion bereit. Die enzymatische Aktivität kann sehr unterschiedlich sein. Sie liegt zwischen einer und 100 000 Reaktionen pro Sekunde. Einige Reaktionen, zB Umlagerungen, verlaufen ohne Coenzyme. In diesen Fällen wirkt das Enzym alleine. Enzyme werden mit der Endung -ase benannt. Man benennt sie nach der Reaktion, die sie katalysieren. In einer systematischen Benennung wird noch der Substratna- me vorgesetzt (Abb.129.3). Für Enzyme, die schon lange bekannt sind, wie zB Ver- dauungsenzyme, sind Trivialnamen in Verwendung (Pepsin, Trypsin). H 2 C C C OH O OH O Enzym I Enzym II H H R P H 2 C C C O OH O H R P O HO C H COOH CH 3 C COOH CH 3 O NAD NADH.H Substrat Produkt Enzym-Substrat- Komplex vor der Reaktion nach der Reaktion E n z y m Gruppe Untergruppe katalysierte Reaktion Beispiel Oxidoreduktasen Redox-Reaktionen Dehydrogenasen (mit NAD + ) Lactatdehydrogenase Oxidasen (mit O 2 ) Glucoseoxidase Transferasen Gruppenübertragungen Acetyltransferasen Phosphotransferasen Hydrolasen hydrolytische Spaltung von Bindungen Peptidase Spaltung von Peptidbindungen Trypsin Glycosidasen Spaltung von Glycosiden Amylase Esterasen Esterspaltung Lipasen Isomerasen Isomerisierungen Abb. 129.3: Einteilung der Enzyme Abb. 129.2: Wirkungsweise eines Coenzyms Abb. 129.1: Wirkungsweise eines Enzyms Nur zu Prüfzwecken – Eigentum des Verlags öbv