EL-MO II Moleküle, Schulbuch

128 8 ernÄHrung Wichtige Proteine bzw. Proteingruppen Hämoglobin (Hb) – ein Transportprotein Hämoglobin, der rote Blutfarbstoff der Wirbeltiere, nimmt in der Lunge den einge- atmeten Sauerstoff auf und transportiert ihn zu den Muskeln und anderen atmen- den Geweben. Die Struktur des Hämoglobins wurde von dem aus Österreich stam- menden Engländer Max Perutz (1914–2002) aufgeklärt, der dafür 1962 den Nobelpreis für Chemie erhielt. Hämoglobin besteht aus 4 Polypeptidketten (2 mit je 141 und 2 mit je 146 Aminosäuren) mit einer charakteristischen Tertiärstruktur. Jeder Protein- strang trägt eine Hämgruppe (Eisen-Porphyrin-Gruppe), an die der Sauerstoff rever- sibel gebunden wird. (Abb. 128.1) Im Blut des Erwachsenen ist fast 1 kg Hämoglobin enthalten. Keratine – Strukturproteine Das Keratin der Wolle und Haare nennt man α -Keratin (Grundstruktur ist eine α -Helix). Es enthält einen hohen Anteil an der schwefelhältigen Aminosäure Cystein. Je 3 α -Helices sind umeinander gewunden und bilden so genannte Protofibrillen (Abb. 128.2). Diese bilden Mikrofibrillen aus, die wiederum zu so genannten Mak- rofibrillen verdrillt sind (Abb. 128.3). Charakteristisch für α -Keratine sind Disulfid- brücken. Bei der Haarbehandlung durch Dauerwellenpräparate werden Disulfidbrü- cken durch Reduktionsmittel gelöst und in anderer Stellung mit Oxidationsmitteln neu geknüpft. β -Keratine (Grundstruktur ist ein β -Faltblatt) sind in der Naturseide enthalten (Sei- denfibroin). Schwefelhältige Aminosäuren fehlen vollständig. Seide zeigt zum Un- terschied von Wolle eine geringe Dehnbarkeit und Elastizität. Kollagene – Strukturproteine Kollagene sind die am häufigsten auftretenden Proteine des tierischen Organismus. Sie sind unter anderem Bestandteil des Bindegewebes, der Gefäßwände, Knorpeln, Bänder und Sehnen. Bei den Kollagenen sind 3 Proteinketten zu einer Helix verdrillt („Tripelhelix“ = Kollagenhelix ). Sie ist somit die dritte Möglichkeit einer Sekundär- struktur. Kollagen (aus dem Griechischen: Leimerzeugend) ist der Ausgangsstoff zur Erzeugung von Gelatine. Die Ganghöhe der Kollagenhelix ist weit größer als die der α -Helix. Durch die 3 Pro- teinketten können nicht mehr alle Reste der Aminosäuren wie bei der α -Helix nach außen weisen, im Inneren der Helix ist aber nur sehr wenig Platz. Daher enthalten Proteine mit Kollagenhelices einen sehr hohen Anteil Glycin, bei dem der Rest ein Wasserstoff-Atom ist. Auch bei Kollagenen kommt es zur Ausbildung von Fibrillen. Einmal gebildete Kolla- gene nehmen zum Unterschied von anderen Proteinen am Stoffwechsel nicht teil. Veränderungen an der Kollagenstruktur sieht man vielfach als Ursache des Alterns bei Menschen. In Kosmetikpräparaten wird Kollagen zur Regulierung des Wasser- haushaltes eingesetzt. Die Wirksamkeit ist aber umstritten. Fibrinogen – Fibrin – Proteine mit Schutzfunktion Diese Proteine sind neben zahlreichen anderen Verbindungen am Blutgerinnungs- prozess beteiligt. Das lösliche Fibrinogen ist im Blut enthalten. Bei Verletzung ge- rinnt es unter Einwirkung von Enzymen und in Gegenwart von Calcium-Ionen zum unlöslichen Fibrin, das den Wundverschluss bewirkt. Bei Thrombosen gerinnt Fibrin bereits in den Blutgefäßen. Durch Medikamente (einige basieren auf Entfernung der Calcium-Ionen) kann dieser Vorgang verhindert werden. Umgekehrt ist auch das Ausbleiben des Fibrinogen-Fibrin- Wechselspiels eine schwere Krankheit (Bluter- krankheit). α -Helix Protofibrille Protofibrille Mikrofibrille Makrofibrille Abb. 128.3: Aufbau der Keratinfibrillen II Abb. 128.2: Aufbau der Keratinfibrillen I Abb. 128.1: Modell des Hämoglobins Nur zu Prüfzwecken – Eigentum des Verlags öbv