EL-MO II Moleküle, Schulbuch

127 8.3 EIWeIssstOffe fall kommt es zu einer irreversiblen Zerstörung der Struktur. Zwischen verschiedenen Eiweißstoffen bilden sich nach dem Zufallsprinzip Wasserstoffbrücken. Die biologi- sche Wirksamkeit eines Proteins geht dadurch verloren. Diesen Vorgang nennt man Denaturierung (Abb. 127.1). Durch die Vielfalt der Proteinstrukturen ist es schwierig, klare und eindeutige Ein- teilungskriterien zu finden. Zum Teil verwendet man recht unterschiedliche Ord- nungsprinzipien, die sich oftmals überschneiden und in mancher Hinsicht unvoll- kommen sind. Nach dem Vorkommen unterscheidet man grob zwischen pflanzlichen und tieri- schen Proteinen. Detaillierter ist die Unterscheidung in Plasmaproteine, Muskelpro- teine, Milchproteine und Ähnliches. Nach ihrer Funktion kann man Proteine unter anderem in Enzymproteine, Transport- proteine, Strukturproteine und Proteine mit Schutzfunktion unterteilen. Eine häufi- ge (allerdings sehr grobe) Einteilung berücksichtigt die unterschiedliche Löslichkeit und Molekülgestalt der Proteine. Globuläre Proteine (Sphäroproteine) Globuläre Proteine (Sphäroproteine) sind in der Tertiärstruktur kugelförmig ange- ordnet. Zu den globulären Proteinen gehören alle Enzymproteine und mit Ausnahme der Strukturproteine die meisten anderen biologisch aktiven Proteine. Viele dieser Proteine haben in Teilbereichen α -Helixstruktur und in anderen β -Faltblattstruktur. Im Inneren der kompakten Struktur überwiegen unpolare Reste, im Äußeren die polaren. Dadurch sind die meisten Vertreter in Wasser oder Salzlösung löslich. Fibrilläre Proteine (Skleroproteine) Fibrilläre Proteine (Skleroproteine; griech.: skleros = hart, trocken) besitzen eine Fa- serstruktur und sind wasserunlöslich. Sie üben im Organismus hauptsächlich eine Stützfunktion aus. Vertreter sind Elastin, Kollagen und Keratin (Seite 128). Proteide Eine wichtige Gruppe stellen die zusammengesetzten Proteine dar. Sie enthalten neben dem Proteinanteil eine organische oder anorganische Nichteiweißkomponen- te (prosthetische Gruppe). Diese Stoffgruppe nennt man auch Proteide. Je nach der prosthetischen Gruppe unterscheidet man unter anderem Glycoproteide (an Koh- lenhydrate gebunden), Lipoproteide (an Gruppen mit Fettcharakter gebunden) und Chromoproteide (an Gruppen mit Farbstoffcharakter gebunden). Besondere Bedeu- tung besitzen die Nucleoproteide . Hier sind Nucleinsäuren an das Protein gebunden. Die Bindung der Nichtproteinteile erfolgt meist an den Seitenketten der Aminosäu- ren der Proteinkette (Abb. 127.2). ■ 127.1: Untersuchung von Hühnereiweiss Lös das Eiweiß eines Hühnereis in ca. 150 mL Wasser und führ mit jeweils 5 mL Ei- weiß-Lösung folgende Versuche durch: a) Erhitzen im Wasserbad, b) Zugabe von 5 mL Ethanol, c) Zugabe von einigen mL verdünnter Salz- säure. Notier deine Beobachtungen! Entsorgung: Abfluss SCHülerVersuCHe Denaturierung N CH C N HC C N CH C O O O H CH H CH 3 H H 3 C HO C H 2 C O H 2 N O OH OH OH CH 2 OH O Thr Ala Asn N CH C N HC C N CH C O O O H CH H CH 3 H H 3 C O C H 2 C O N H O OH OH CH 2 OH O O OH OH CH 2 OH O H 2 O Abb. 127.2: Glycoproteide – 2 mögliche Verknüpfungen der Peptidkette mit Mono- oder Oligosacchariden Abb. 127.1: Zerstörung der Tertiärstruktur eines Proteins = Denaturierung. Damit geht die biologische Funktion verloren. Nur zu Prüfzwecken – Eigentum des Verlags öbv