EL-MO II Moleküle, Schulbuch

126 8 ernÄHrung Struktur der Proteine Proteine erfüllen im Organismus sehr unterschiedliche Aufgaben. Proteine im Blut und in der Zellflüssigkeit wirken als Biokatalysatoren, als Hormone (Insulin), als Transportmittel zB für Sauerstoff (Hämoglobin), als Antikörper im Immunsystem, als Faktoren bei der Blutgerinnung und für viele andere Zwecke. Man kann ohne Übertreibung sagen, dass praktisch die gesamte Steuerung unseres Organismus mit Proteinen funktioniert. Proteine bilden aber auch die Muskelmasse und ermöglichen dadurch unsere aktive Bewegung. Sie sind verantwortlich für die Kraftübertragung in Form der reißfesten Sehnen, für die Elastizität der Haut und die Festigkeit von Nägeln, Klauen und Hörnern, die zB im Tierreich Schutz- und Waffenfunktion haben. Proteine haben also extrem unterschiedliche Eigenschaften, die nur über ihre räum- liche Struktur verstanden und erklärt werden können. Primärstruktur In der Kette eines Proteins, das durch die Aminosäurensequenz („Primärstruktur“) festgelegt ist, treten regelmäßig C=O- und NH-Gruppen auf. Zwischen diesen Grup- pen bilden sich Wasserstoffbrücken aus. Durch die Ausbildung einer maximalen Anzahl von Wasserstoffbrücken ergibt sich eine räumliche Anordnung, die man als Sekundärstruktur bezeichnet. Sekundärstruktur Der Amerikaner Linus C. Pauling (1901–1995) begann Anfang der 1940er Jahre zuerst theoretisch mit Molekülmodellen nach solchen Strukturen zu suchen. Er schlug eine schraubenförmige Struktur der Proteinkette vor, die er α -Helix nannte. Später ent- deckte er eine zweite Möglichkeit, die β -Faltblattstruktur. Beide Strukturen wurden Anfang der 1950er Jahre mit der Röntgenstrukturanalyse nachgewiesen. 1954 wur- de Pauling dafür mit dem Nobelpreis ausgezeichnet. α -Helix In der α -Helix (Abb. 126.1) ist die Proteinkette schraubenförmig gewunden. Die Was- serstoffbrücken stabilisieren die Schraube. Sie binden die CO-Gruppe mit der NH- Gruppe der nächsten Ganghöhe. Alle CO- und NH-Gruppen der Hauptkette sind an Wasserstoffbrücken innerhalb des Protein-Moleküls beteiligt. Es treten ausschließ- lich Rechtsschrauben auf. Eine Umdrehung der Helix entspricht 3,6 Aminosäureres- ten. Die α -Helix ist eine starre, stabförmige Struktur. β -Faltblatt Bei der β -Faltblattstruktur (Abb. 126.2) bilden sich die Wasserstoffbrücken zwischen mehreren parallel liegenden Proteinketten aus. Die Protein-Moleküle können dabei parallel oder antiparallel liegen. Meist sind 2 bis 5 solcher Proteinstränge an der β -Faltblattstruktur beteiligt. Durch so genannte β -Schleifen kann es zu einer „Haar- nadelkurve“, also einer abrupten Umkehr der Richtung der Polypeptidkette, kommen. Solche Schleifen verbinden oft antiparallele Faltblattstrukturen. Tertiärstruktur Durch Wechselwirkungen der unterschiedlichen Aminosäurereste kommt es zu einer räumlichen Lage der Sekundärstruktur, die man Tertiärstruktur nennt (Abb. 126.3). Die Tertiärstruktur wird durch folgende Wechselwirkungen stabilisiert: van-der- Waals-Kräfte zwischen unpolaren Resten; Ionenanziehung zB zwischen NH 3 + - und COO – -Gruppen bei Aminosäuren mit sauren oder basischen Seitenketten; Wasser- stoffbrücken; Ausbildung von Disulfidbrücken. (Oxidation zweier Cystein-Einheiten aus verschiedenen Stellen der Primärstruktur zu Cystin; siehe Abb. 124.2 und 124.4.) Quartärstruktur In einigen Fällen treten mehrere Tertiärstrukturen noch zu einer Quartärstruktur zusammen (zB Hämoglobin, Abb. 128.1). Die Eigenschaften der Proteine sind an ihre exakte räumliche Struktur gebunden. Durch pH-Änderung, hohe Salzkonzentration, Schwermetall-Ionen oder Hitzeeinwir- kung kann die Tertiär- und auch die Sekundärstruktur verändert werden. Im Extrem- O R H O H R O H O C C α N N C C α N C α N C H C R C O N H H N O C C C C O N H H N O C C C C O N H H N O C C C H N O C C O C N H C H N O C C O C N H C H N O C C O C N H C C Abb. 126.3: Schematische Darstellung einer Tertiärstruktur Abb. 126.2: Schema der b -Faltblattstruktur Abb. 126.1: Schema der a -Helix eines Peptides Nur zu Prüfzwecken – Eigentum des Verlags öbv