EL-MO II Moleküle, Schulbuch

125 8.3 EIWeIssstOffe aufwändig. 1953 gelang dem Engländer Frederick Sanger (geb. 1918, Nobelpreis 1958) nach etwa fünfzehnjähriger Forschungsarbeit die Sequenzierung des Hormons Insulin (Abb. 124.4). Heute hat man Methoden zur automatisierten Sequenzaufklä- rung gefunden und die Sequenz der meisten biochemisch wichtigen Proteine ist bekannt. Die meisten Aminosäuren lassen sich ineinander umwandeln. Für die Ernährung ist es daher egal, welche Aminosäuren (in Form von Proteinen) aufgenommen und welche synthetisiert werden. 8 der Aminosäuren (in Abb. 124.2 rot geschrieben) sind aber dem Menschen nicht durch Umbau anderer Aminosäuren zugänglich. Man nennt sie essenzielle Aminosäuren . Sie müssen mit der Nahrung in ausreichendem Maß zugeführt werden. Es genügt also nicht die Zufuhr von genügend Eiweiß, die- ses muss noch dazu ausreichend essenzielle Aminosäuren enthalten. Eiweiß mit genügend essenziellen Aminosäuren nennt man vollwertiges Eiweiß . Eiweißhältige Nahrungsmittel sind Fleisch, Fisch, Milch und Milchprodukte, Eier und eiweißhältige Pflanzen. Hier spielen vor allem die Leguminosen (Bohnen, Erbsen, Linsen) eine große Rolle. Einen geringeren Eiweißgehalt haben die typischen Stär- kelieferanten wie Getreidesorten und Kartoffeln. Um eine biologische Vergleichsbasis für Proteine zu erhalten, hat man dem Milch- eiweiß willkürlich die Wertigkeit 100 zugeordnet. Die Wertigkeit anderer Proteine im Vergleich zeigt Abb. 125.1. Tierisches Eiweiß ist im Allgemeinen vollwertiger als pflanzliches. Daher ist eine strikt vegetarische Ernährung zumindest problematisch. Nur Sojabohnen und Kar- toffeln haben vollwertiges Eiweiß, die Kartoffel allerdings sehr wenig davon. Soja- bohnen liefern ausreichend vollwertiges Eiweiß, sind allerdings keine heimischen Pflanzen. Eine vegetarische Ernährung, bei der Milch- oder Eierprodukte gegessen werden, ist hinsichtlich der Eiweißversorgung problemlos. Mindestens 15 % des Ta- gesenergiebedarfs sollte durch Eiweiß gedeckt werden. In Österreich enthält die durchschnittliche Ernährung heute eher zu viel Eiweiß. ■ 125.1: Ist die natürlich vorkom- mende Aminosäure Alanin eine R- oder eine S-Form? ■ 125.2: Aspartam (ein Süßstoff) ist ein (an einem Ende verestertes) Dipeptid der Form Asn–Phe. Erstell die Strukturformel des Dipeptides! ■ 125.3: Aminosäuren haben sehr unter- schiedliche Seitenketten. Such in Abb. 125.2 a) die Aminosäuren mit zusätzlichen Säure- funktionen in der Seitenkette, b) die Amino- säuren mit zusätzlichen basischen Funkti- onen in der Seitenkette und c) die Aminosäuren mit aromatischen Seitenketten. ÜBUNGeN Milcheiweiß: 100 (Vergleichszahl) Rindfleischeiweiß: 104 Fischprotein: 95 Reisprotein: 88 Kartoffelprotein: 79 Erbsenprotein: 55 Weizenmehlprotein: 40 COO C H H 3 N H COO C H H 3 N CH 3 COO C H H 3 N CH COO C H H 3 N CH 2 COO C H H 3 N CH COO C H H 2 N H 2 C CH CH 3 H 3 C H 3 C CH 3 H 2 C CH 3 CH 2 CH 2 CH 3 COO C H H 3 N CH 2 COO C H H 3 N CH 2 OH COO C H H 3 N CH 2 N H COO C H H 3 N C H OH H COO C H H 3 N C H O H CH 3 COO C H H 3 N CH 2 SH COO C H H 3 N CH 2 CH 2 S CH 3 COO C H H 3 N CH 2 C O NH 2 COO C H H 3 N CH 2 CH 2 C O NH 2 COO C H H 3 N CH 2 C O O COO C H H 3 N CH 2 CH 2 C O O COO C H H 3 N CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH 3 COO C H H 3 N CH 2 CH 2 CH 2 N C NH 2 NH 2 H COO C H H 3 N CH 2 C HN NH COO C H H 3 N R Glycin (Gly) Alanin (Ala) Prolin (Pro) Serin (Ser) Cystein (Cys) Tyrosin (Tyr) Asparagin (Asn) Glutamin (Gln) Aspartat (Asp) Glutamat (Glu) Valin (Val) Leucin (Leu) Isoleucin (Ile) Threonin (Thr) Methionin (Met) Tryptophan (Trp) Phenylalanin (Phe) Lysin (Lys) Arginin (Arg) Histidin (His) Abb. 125.1: Biologische Wertigkeit von Eiweiß Abb. 125.2: Die natürlichen Aminosäuren (essenzielle – rot; nicht essenzielle – blau) Nur zu Prüfzwecken – Eigentum des Verlag öbv