am Puls Biologie 5, Schulbuch

37 Die Ordnung des Lebendigen Blick in die Forschung Hämoglobin Aufklärung der Struktur von Hämoglobin durch Max F. Perutz mithilfe von Röntgenkristallografie Hämoglobin (siehe auch S. 108) ist ein wichtiges Protein, das in den roten Blutkörperchen vorliegt und dessen Aufgabe es ist, Sauerstoff zu binden. Das Hämoglobin gibt dem Blut seine rote Farbe . Es sorgt dafür, dass der eingeatmete Sauerstoff in deinem Körper dorthin transportiert wird, wo er benötigt wird – eine essenzielle Aufgabe! Um die Funktion eines Proteins zu verstehen, muss man zu- nächst seine räumliche Struktur kennen (siehe Kapitel 2.1 zur Struktur von Proteinen). Die Erforschung der Struktur des Hämoglobins gestaltete sich als äußerst schwierig. Heute wissen wir, dass Hämoglobin aus vier Proteinen, so ge- nannten Untereinheiten, besteht, die miteinander verbunden sind. Jede Untereinheit enthält ein zentrales Eisenatom , das für die Sauerstoffbindung zuständig ist. Ein Hämoglobin-Kom- plex kann also vier Sauerstoffatome binden. Max Perutz (1914–2002) war es, der 1959 gemeinsam mit sei- nen Kolleginnen und Kollegen die Struktur von Hämoglobin aufklären konnte. Perutz war ein in Österreich geborener briti- scher Biochemiker, der zuerst in Wien Chemie studierte und dann in Cambridge in Großbritannien mit seiner Forschungs- arbeit begann. Er konnte 1938, als der 2. Weltkrieg ausbrach, nicht mehr nach Österreich zurückkehren, weil er aus einer jüdischen Familie stammte. Für seine Erkenntnisse bekam er gemeinsam mit John Kendrew 1962 den Nobelpreis für Chemie verliehen. Die Aufklärung der molekularen Struktur von Hämoglobin war ein Thema, das Perutz über fast seine gesamte Berufslauf- bahn beschäftigte. Stell dir vor, welche Leidenschaft für die Forschung es braucht, um 20 Jahre am Verständnis eines ein- zigen Moleküls zu arbeiten! Literatur: Perutz, M. F., Rossmann, M. G., Cullis, A. F., Muirhead, H., Will, G., North, A. C: Structure of haemoglobin: a three-dimensional Fourier synthesis at 5.5-A. resolution, obtained by X-ray analysis. In: Nature. 1960, Jg. 185, H. 4711, S. 416–422. Abb. 31: Max F. Perutz. Aufnahme aus dem Jahr 1962 mit einem Modell der molekularen Struktur von Hämoglobin. Die Methode, die Perutz dabei benutzte, war die Röntgenkris- tallografie 1 . Durch Röntgenkristallografie werden heute jähr- lich die molekularen Strukturen von tausenden neuen Protei- nen analysiert. In den Max F. Perutz Laboratories (MFPL), einem Forschungs- institut in Wien, das nach Perutz benannt ist, forschen Wissen- schafterinnen und Wissenschafter heute an molekularbiolo- gischen Fragestellungen sowie an Projekten in der Zellbiologie. Abb. 32: Röntgenkristallografie. Das Bild zeigt einen Teil eines so genannten Röntgen-Einkristalldiffraktometers zur Strukturaufklä- rung von Proteinen. In die Halterung links im Bild wird der Kristall eingesetzt. Rechts vorne ist ein Mikroskop zu sehen, das die Zentrierung erleichtert, dahinter die Röntgenröhre, aus der die gebündelte Röntgenstrahlung austritt. Glossar 1 Röntgenkristallografie: Dabei handelt es sich um eine Methode, mithilfe derer man den Aufbau von Molekülen studieren kann. Röntgenstrahlen, die auf einen Proteinkristall auftreffen, werden beim Auftreffen auf das Kristallgitter gebeugt. Die Bilder, die diese gebeugten Röntgenstrahlen auf einer Auf- nahme erzeugen, geben Aufschluss über den Aufbau des Moleküls. Damit die Methode funktioniert, müssen Proteine allerdings in Form reiner Kristalle vorliegen. Aufgaben W/E 1 Welche Inhalte aus den Themen- seiten stecken hinter dieser Forschung? W 2 Aus welchen Einzelmolekülen be- stehen Proteine? Wie sind diese miteinander verbunden? Lies in Kapitel 2 nach. W 3 Recherchiere im Internet über die Arbeit der Forscherin Rosalind Franklin, die sich ebenfalls mit Röntgenkristallografie beschäftigte. Nur zu Prüfzwecken – Eigentum des Verlags öbv

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