am Puls Biologie 5, Schulbuch

108 Hämoglobin: Hochkomplexer Transporter Glossar 1 allosterischer Effektor: Ein Stoff der durch Bindung an ein Protein (am so genannten allosterischen Zentrum) dessen aktives Zen- trum aktiviert oder deaktiviert und somit die Fähigkeit zur Bindung an ein Substrat reguliert. Bei der Beschreibung des Gastransportes im Blut auf der vorherigen Seite wurde erwähnt, dass O 2 vorwiegend im Hämoglobin gebunden transpor- tiert wird, während das CO 2 zum größten Teil im Blutplasma gelöst ist. Warum ist das so? Ohne Hämoglobin würden unsere Zellen sehr rasch an O 2 -Mangel sterben! O 2 ist nämlich nicht sehr gut löslich: In gelöster Form könnte ein Liter Blut nur etwa 4ml O 2 transportieren. Mit Hilfe von Hä- moglobin können aber in jedem Liter unseres Blutes etwa 200ml O 2 transportiert werden. Nun es ist so, dass die chemischen Eigenschaften des Hämoglobins erstaunlich genau an den Bedarf eines Lebewesens angepasst sind: Hä- moglobin muss O 2 sehr gut – aber nicht zu gut! – binden. Schließlich muss der Sauerstoff in den Körperkapillaren ja wieder abgegeben werden. Das O 2 -Bindungsvermögen (die Affinität für Sau- erstoff) ist für jede Tierart anders, sie unterschei- det sich auch innerhalb einer Tierart. Man denke an Tiere oder Menschen, die im Hochgebirge le- ben, wo viel weniger Luft (und damit Sauerstoff) vorhanden ist als in Gebieten am Meeresspiegel. Die Eigenschaften von Hämoglobin lassen sich sehr gut anhand der chemischen Struktur verste- hen: Vier Protein-Untereinheiten ( k Abb. 16 oben) bilden einen Proteinkomplex. Jede Einheit beher- bergt eine Hämgruppe ( k Abb. 16 unten) mit zen- tralem Eisen-Ion (Fe 2+ ). An dieses kann ein O 2 -Mo- lekül andocken. Über die enge, aus bestimmten Aminosäuren gebildete Tasche steuert das Pro- tein, wie leicht ein O 2 -Molekül das Fe 2+ -Ion er- reicht. Umwelteinflüsse wie Temperatur oder pH-Wert ändern die Struktur und damit die O 2 -Af- finität. Eine weitere Bindungstasche liegt im Zentrum des Komplexes: Dorthin passt genau ein Molekül 2,3-Diphosphoglycerat (DPG). DPG ist der wich- tigste allosterische Effektor 1 des Hämoglobins: Es senkt die O 2 -Affinität und sorgt so dafür, dass das Protein im richtigen Bereich arbeitet: Ohne DPG würde O 2 zu gut gebunden sein und daher im Gewebe nicht mehr abgegeben werden. Wie du siehst, ist der scheinbar einfache Trans- port von O 2 im Blut in Wahrheit hochkomplex – das Hämoglobin ist eines der bestuntersuchten Proteine. O 2 wird zum Trans- port im Hämoglobin gebunden Die O 2 -Affinität hängt von mehreren Faktoren ab, denn O2 darf nicht zu locker und nicht zu fest gebunden werden Hämoglobin (Hb) α α β β 2,3-Diphosphoglycerat Die endständige Aminogruppe (blau) der β -Untereinheit bindet CO 2 . Der allosterische Effektor senkt die O 2 -Affinität des Hb. Hb besteht aus zwei α - und zwei β -Unter- einheiten. Die Hämgruppen binden O 2 . Abb.16: Hämoglobin. Das O 2 -Transportprotein besteht aus jeweils 2 α - und β -Untereinheiten. Jede Untereinheit hat als aktives Zentrum eine tiefe Tasche mit eingelagerter Hämgruppe, die aus einem ringförmigen Porphyrinmole- kül mit zentralem Eisen-Ion (Fe 2+ ) besteht. An dieses Eisen-Ion kann ein Sauerstoffmolekül andocken. Nur zu Prüfzwecken – Eigentum des Verlags öbv