Big Bang HTL 4, Schulbuch

Biomoleküle 2 Biochemie und Biotechnologie (IV. Jahrgang, 7. Semester) 31 Enzyme Viele der Proteine in unserem Körper sind Enzyme. Für die Funktion der Enzyme als Biokatalysatoren ist ihre Struktur besonders wichtig. Irgend- wo im Inneren des Enzyms gibt es eine Art Tasche wo der oder die Aus- gangsstoffe ganz genau hinein pas- sen. Man nennt diese Tasche „Akti- ves Zentrum“. Die Ausgangsstoffe passen also exakt in dieses aktive Zentrum, man spricht hier vom sogenannten „Schlüssel- Schloss-Prinzip“. Das aktive Zentrum ist nicht nur so ge- formt, dass nur genau der Ausgangsstoff hineinpasst, son- dern hält den Ausgangsstoff durch Anziehungskräfte (z. B. entgegengesetzte Ladungen) fest. So sind die Bedingungen für die Reaktion optimal und nur so kann das Enzym als Katalysator wirken. Die Produkte der Reaktion passen nicht mehr ganz so genau in die Tasche und verlassen das aktive Zentrum wieder, das Enzym ist bereit für den nächsten Aus- gangsstoff. Dieser wird als Substrat bezeichnet. Abb. 2.43: Enzym mit Substrat (a.) und mit Inhibitor (b. kompetitiv, c. allosterisch) Wenn die Struktur des Enzyms zerstört oder im aktiven Zentrum nur leicht verändert wird, passt das Substrat nicht mehr hinein und die Reaktion kann nicht ablaufen. Wenn ein Stoff genau ins aktive Zentrum passt, aber nicht wie das Substrat reagieren kann, ist das Enzym blockiert, vor allem wenn der Stoff stärker an das Enzym bindet als das eigentliche Substrat. Man nennt solche Stoffe Inhibito- ren , den Vorgang als „kompetitive Hemmung“. So wirken viele Giftstoffe (z. B. das Pfeilgift Curare) aber auch einige Medikamente werden so gebaut, dass sie Enzyme auf diese Art lahm legen. Hemmung kann auch durch Bindung an einer anderen Stelle des Enzyms geschehen. Diese Bindung verändert die Struktur des aktiven Zentrum so, dass die normale Reaktion nicht mehr ablaufen kann. In diesem Fall spricht man von allosterischer Hemmung. i Abb. 2.42: Enzym mit Substrat (grün) Zusammenfassung Proteine entstehen durch Verknüpfung von 20 unterschied- lichen Aminosäuren. Ihre Struktur enthält abschnittsweise wiederkehrende Muster ( α -Helix und β -Faltblatt). Die Zer- störung der Proteinstruktur (Denaturierung) führt zur Zer- störung der Funktion. Proteine haben Funktionen wie Transport, Schutz, Struktur und Bewegung und sie können Enzyme (= Katalysatoren) sein. V 2.6 Katalase-Aktivität Geräte und Chemikalien: Erdapfel, Reibe, Tuch, H 2 O 2 -Lösung ( 3%ig), Braunstein (MnO 2 ), Salzsäure (1 mol/l, ), Natronlauge (1 mol/l) , Becherglas, heißes und kaltes Wasser, Kerze oder Brenner, Reagenzgläser, Reagenzglasständer, Pipetten Durchführung: – Erdapfel fein reiben und durch ein Tuch den Saft (= Kata- lase-Lösung) herauspressen, – Befülle 7 Reagenzgläser mit je 2ml Katalase-Lösung. RG 1 : Zugabe von 1ml Salzsäure RG 2 : Zugabe von 1ml Wassser + 2 Tropfen Salzsäure RG 3 : Zugabe von 1ml Wasser RG 4 : Zugabe von 1ml Wasser + 2 Tropfen Natronlauge RG 5 : Zugabe von 1ml Natronlauge RG 6 : Zugabe von 1ml heißes Wasser RG 7 : Zugabe von 1ml Wasser und kurz aufkochen Nun in alle Reagenzgläser 5ml H 2 O 2 -Lösung hinzufügen und nach 5 min die Höhe des Schaums messen. Aufgaben: – Bestimme den pH-Wert in RG 1 –RG 5 (pH-Papier). Erstelle ein Diagramm pH-Wert gegen Schaumhöhe. – Vergleiche RG 3 , RG 6 und RG 7 . Welchen Einfluss hat die Temperatur auf die Aktivität? – Recherchiere die Funktion des Enzymus Katalase e Z Bearbeite die folgenden Aufgaben mit Hilfe der Informationen aus dem Buch! Zeichne das Dipeptid aus Lysin und Valin. L Identifiziere alle Sekundärstrukturelemente in den folgenden Darstellungen von Proteinstrukturen. L 2 F20 A2 F21 A2 Abb. 2.44 Nur zu Prüfzwecken – Eigentum des Verlags öbv