Big Bang HTL 4, Schulbuch

Biomoleküle 2 Biochemie und Biotechnologie (IV. Jahrgang, 7. Semester) 29 her bekannte Protein besteht aus 34.350 Aminosäuren und heißt Titin. Es hat eine Länge von über 1 µm und ist wichti- ger Bestandteil der Muskeln. Alle Proteine unterscheiden sich nun hinsichtlich der Abfol- ge der miteinander verknüpften Aminosäuren. Durch die Abfolge der Aminosäuren im Protein wird die 3-dimensio- nale Struktur bestimmt. Die Struktur eines Proteins be- stimmt wiederum seine Funktion. Sie ist mit ihren tausen- den von Atomen eine sehr komplizierte Angelegenheit. Will man sie graphisch abbilden, werden verschiedene Darstel- lungsarten verwendet (siehe Abb. 2.39–40). Man hat diese hoch geordneten Systeme in vier Strukturebenen unter- gliedert: 1. Primärstruktur Die Abfolge der Aminosäuren in einem Protein wird Primär- struktur genannt. Diese Abfolge hat auch eine Richtung . An einem Ende der Proteinkette sitzt immer eine freie, also nicht verknüpfte Aminogruppe. Man spricht vom N-Termi- nus des Proteins, mit ihm wird bei der Angabe der Primär- struktur immer begonnen. In unserem Beispiel wäre die Primärstruktur also R 1 -R 2 -R 3 -R 4 und R 4 -R 3 -R 2 -R 1 wäre ein an- deres Peptid. Am anderen Ende des Proteins befindet sich immer eine unverknüpfte Carbonsäure, der C-Terminus . Bei der Angabe der Primärstruktur wird oft eine Abkürzung der Aminosäurenamen verwendet, entweder mit 3 oder nur einem Buchstaben pro Aminosäure (siehe Abb. 2.18). 2. Sekundärstruktur Durch H-Brücken zwischen den C=O und NH-Gruppen der Peptidbindungen ord- nen sich die Aminosäure- ketten abschnittsweise im- mer wieder zu zwei verschiedenen Mustern an. Eine oder beide dieser Mus- ter kommen in jeder bisher bekannten Proteinstruktur vor: α -Helix : Hier ist die Proteinkette zu einer Helix gewunden. Diese Struktur wird durch H-Brücken zwi- schen nahe gelegenen Aminosäuren der Kette gebildet. Es entstehen starre, säulenförmige Strukturen. β -Faltblatt : Durch H-Brücken zwischen weiter entfernten Aminosäuren, die durch Schleifenlegung der Kette räumlich nebeneinander liegen bilden sich die β -Faltblätter. Abb. 2.37 Abb. 2.38: a. α -Helix, b. β -Faltblatt Zwischen den Abschnitten strenger Ordnung gibt es oft ungeordnetere oder flexiblere Abschnitte des Proteins, die häufig als Loops bezeichnet werden. 3. Tertiärstruktur Auch die Reste der Aminosäuren führen zu Anziehungskräf- ten im Protein. Durch die Tertiärstruktur wird die räumliche Anordnung der Muster der Sekundärstruktur zueinander be- stimmt. So können sich z. B. mehrere β -Faltblätter so anord- nen, dass fassartige Strukturen entstehen. Sie sind beson- ders häufig bei Porenproteinen. Oder zwei oder mehr α -Helices können sich zu Superhelices verdrehen, wie in den α -Keratinen der Haare. 4. Quartärstruktur Nicht selten lagern sich mehrere Proteinketten zu Komple- xen zusammen. Die räumliche Anordnung von Proteinen in Proteinkomplexen nennt man Quartärstruktur. Obwohl Proteinstrukturen hauptsächlich durch Wasserstoff- brücken stabilisiert werden, gibt es auch kovalente Bindun- gen die den Zusammenhalt stärken. Dabei reagieren die -SH Reste zweier Cysteine miteinander und bilden Disulfid- brücken (-S-S-) . Diese Disufidbrücken gibt es auch in den Proteinen unserer Haare. Nach Brechen der Brücken mit einem Reduktionsmit- tel kann das Haar in Form gebracht werden. Durch Oxidati- on werden die Brücken wieder ausgebildet und die Form stabilisiert. So entsteht beim Frisör eine Dauerwelle. ( F19 ) Abb. 2.39: a. β -Barrel, b. Superhelix Abb. 2.40: Übersicht über die Ebenen der Proteinstruktur Nur zu Prüfzwecken – Eigentum des Verlags öbv