Stoffe, Schulbuch

1 Kapitelname 6 Unsere Nahrung 78 6.7 Die Struktur der Eiweißstoffe ermöglicht ihre Wirkung Die Zahl der Aminosäuren , die am Aufbau eines Eiweißmoleküls beteiligt sind, kann zwischen einigen Wenigen und mehreren Tausend liegen. Entsprechend ihrer unterschiedlichen Eigenschaften und Aufgaben haben Proteine also sehr unterschiedliche Molekül- größen. Die Bindung zwischen den Aminosäuren wird auch Peptidbindung genannt, da Proteine mit weni- gen Aminosäuren auch Peptide heißen. Die Abfolge der Aminosäuren in der Kette nennt man Primärstruktur oder Aminosäuresequenz. Statt einer Formel gibt man für ein Protein die Aminosäuresequenz an. Für die zwanzig Aminosäuren gibt es abgekürzte Namen. Alanin heißt beispielsweise Ala, Leucin Leu und Valin Val. Die Eigenschaften der Eiweißstoffe lassen sich nicht durch die Primär- struktur allein erklären. Maßgeblich ist, wie das kettenförmige Riesen- molekül räumlich gebaut ist. Die NH-Gruppen und die CO-Gruppen in der Molekülkette sind polar. Daher lagert sich die Aminosäurekette schrau- benförmig im Raum. Dabei kommen einander die CO- und die NH-Gruppen nahe. Ihre Anziehung macht die Schraubenstruktur stabil. Diese räumliche Anordnung der Aminosäurekette nennt man Sekundärstruktur . Die genaue Lage der schlauchförmigen Sekundärstruktur im Raum wird als Tertiärstruktur bezeichnet. In manchen Fällen lagern sich mehrere Tertiärstrukturen zu einem noch komplizierteren räumlichen Gebilde zusammen, zu einer Quartärstruktur . Das Hämoglobin , das für den Sau- erstofftransport in unserem Blut verantwortlich ist, besteht aus einer sol- chen Quartärstruktur. Zusätzlich enthält es noch den roten Farbstoff Häm. An diesen ist der Sauerstoff gebunden (Abb. 79.2). Erst durch den komplizierten Bau der Eiweißstoffe lässt sich ihre wich- tigste Wirkung erklären, die Wirkung als Enzym oder Biokatalysator. Wir haben Enzyme schon bei der alkoholischen Gärung und der Essiggärung kennen gelernt. Auch in unserem Organismus ist jede Reaktion durch Enzyme gesteuert. Sie bewirken die Verdauung, den Abbau und die Oxida- tion der Nährstoffe und sind für den Aufbau der körpereigenen Stoffe ver- antwortlich. Durch ihren räumlichen Aufbau passen nur ganz bestimmte Moleküle in das Enzym, wie der Schlüssel in ein Schloss. Diese werden dann in der richtigen Lage zueinander festgehalten und reagieren mitein- ander. Andere Moleküle, die stören könnten, passen nicht in das Enzym. Für jede Reaktion steht ein eigenes Enzym bereit. Unser Organismus steu- ert also die Vorgänge mit Enzymen. Natürlich ist es Voraussetzung, dass der räumliche Aufbau eines Enzyms exakt richtig ist, wenn es funktionieren soll. Bei höheren Temperaturen ist dies nicht mehr der Fall. Die Tertiär- und Quartärstruktur werden durch die Wärmebewegungen zerstört, bei noch höherer Temperatur auch die Sekundärstruktur. Der Eiweißstoff verliert dabei seine Wirkung, er denatu- riert . Meist wird er dabei auch wasserunlöslich (Versuch 79.1). Die Denaturierung von Eiweiß passiert nicht nur beim Erhitzen. Auch Che- mikalien wie zB Lösungsmittel, Schwermetallsalze, Säuren oder basische Stoffe können Eiweiß denaturieren (Versuch 79.2). Durch stark saure oder stark basische Stoffe kann sogar die Primärstruktur aufgebrochen werden. Auch der Magensaft denaturiert viele Eiweißstoffe. So gibt es stark giftige Proteine, die beim Verschlucken harmlos sind, weil sie im Magen denatu- riert werden, die aber, direkt in die Blutbahn gebracht, sehr stark wirken (Schlangengifte, Pfeilgift). Abb. 78.3: Sekundärstruktur der Eiweißstoffe Abb. 78.2: Primärstruktur der Eiweißstoffe oder Amino- säuresequenz Abb. 78.1: Bildung eines Peptides Vereinfachte Darstellung Vereinfachte Darstellung Cystein Alanin Nur zu Prüfzwecken – Eigentum des Verlags öbv